단백질(protein)은 다양한 기관, 효소, 호르몬 등 신체를 이루는 주성분으로, 몸에서 물 다음으로 많은 양을 차지한다. 단백질의 구성단위 물질은 아미노산이며, 주로 인체 구성에 사용되고 에너지원으로도 드물게 사용된다.  

아미노산 사이의 펩타이드 결합에 의해 중합체가 형성된다. 펩타이드는 아미노산 단위의 수에 따라 다이펩타이드(2개), 올리고펩타이드, 폴리펩타이드라는 용어를 쓰지만 이들의 구별은 그렇게 분명하지 않다. 이 중 폴리펩타이드는 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조 및 4차 구조로 나뉘어진다.

확대보기

그림 1. 단백질 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조, 4차 구조

1차 구조는 아미노산이 펩타이드 결합으로 일렬로 배열된 상태를 말하며, 아미노-말단에서 카복실-말단 방향으로 합성된다. 아미노산들의 곁사슬인 R기가 다양하게 노출되고 이들의 상호 작용으로 더 복잡한 구조로 접히게 된다. 일반적으로 1차 구조 속에는 스스로 3차 구조로 접힐 수 있는 정보가 들어있다.

1차 구조에서 펩타이드 결합을 이룬 원자들 사이에서 수소결합을 형성해 생긴 단순한 입체 구조를 2차 구조라고 부른다. 크게 α-나선(α-helix) 구조와 β-병풍판(β-pleated sheet) 구조로 나뉠 수 있고, 각각 대표 단백질은 α-케라틴(keratin)과 명주 파이브로인(fibroin)이다.

3차 구조는 R기들 사이에 다양한 결합으로 폴리펩타이드 사슬이 접힌 복잡한 구조를 이루고 있다. 3차 구조를 이루는 결합에는 이온결합, 수소결합, 소수성결합, 반데르발스결합, 이황화결합 등이 관여한다. 3차 구조의 대표 단백질에는 미오글로빈이 있다. 

4차 구조는 3차 구조의 폴리펩타이드 여러 개가 모인 구조이고, 폴리펩타이드 간에 이온결합, 수소결합, 소수성결합, 반데르발스결합, 이황화결합 및 R기들 사이에 다른 공유결합 등이 관여하기도 한다. 4차 구조의 대표 단백질에는 헤모글로빈이 있다.   

이렇듯 단백질이 어떻게 접히느냐에 따라 단백질이 제 기능을 할 수 있을지 없을지가 결정된다. 단백질 접힘(folding)은 1차 구조 속에 스스로 접힐 정보가 있어 리보솜(ribosome)에서 번역되면서 동시에 열역학적으로 안정한 방향으로 자발적으로 접힐 수 있다. 또 스스로는 잘 접히지 못해서 샤페론(chaperone)의 도움을 통해 정상적인 구조로 접히는 경우가 있다. 샤페론의 경우 직접 ATP 에너지를 소모하면서 다른 단백질들의 접힘을 조절하게 된다.  

단백질은 우리 체내에서 여러 가지 역할을 수행한다. 미세섬유, 중간섬유, 미세소관을 통해서 세포 안을 지지하거나 콜라겐, 엘라스틴을 이용하여 세포 밖을 지지한다. 또 액틴과 미오신을 통해 신체의 운동을 조절하거나, 호르몬 등의 각종 리간드 물질이나 수용체와 같은 신호 전달자 역할도 한다. 그리고 세포막의 물질 수송 통로도 단백질이 관여하고, 효소와 항체도 단백질로 이루어져있다. 이 밖에도 생체 내 고분자 물질들의 수선과 유지를 담당하는 등 여러 기능을 한다.

원하는 단백질을 순수하게 정제하기 위해서는 여러 단계의 과정을 거쳐야 한다. 일반적인 방법을 간단히 소개하면 다음과 같다.   

단백질을 실험실에서 동정하기 위해서는 단백질 내에 있는 아미노산 서열을 분석해야 한다.